Доклад на тему белки по технологии

24.10.2019 DEFAULT 2 Comments

Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. Преимущество гидролиза с Ва ОН 2 заключается в том, что его избыток можно осадить эквивалентным количеством серной кислоты. Курсы курса профессиональной переподготовки от 4 руб. Рудзитис, Ф. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называется трансляцией [39].

Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Вывод: раскрыли причинно-следственную зависимость: функции — строение. Белки — полимеры, мономеры — альфа-АК. Ответ: кератин — рога, шерсть коллаген — кожа гемоглобин — кровь фибрин, фибриноген — кровь пепсин — желудочный сок трипсин — поджелудочный сок миозин — мышцы глобулин — вакцина родопсин — зрительный пурпур птиалин — слюна инсулин — поджелудочная железа казеин — молоко альбумин — яичный белок Историческая справка слайд 4.

Начало их изучения положено в середине 18. Еще в начале х годов прошлого столетия русский биохимик А. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле. Характер АК оказывает влияние на пространственную конфигурацию полипептидной цепи причинно-следственные связи: функции — строение — конфигурация. Примеры источников белка?

Доклад на тему белки по технологии 1618688

Вывод: Ни одно из природных соединений не обладает такими доклад на тему белки по технологии потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Первичная, так как связи прочные, ковалентные. Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков — их необыкновенная многогранная химическая активность.

Причинно-следственные связи: функции — строение — конфигурация — свойства. К ним добавили перекись водорода. Делаем вывод. Оборудование и реактивы: альбумин, нагревательный прибор, конц. Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли — и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот.

Для чего нужна презентация? Социальная сеть работников образования ns portal. Главная Группы Мой мини-сайт Ответы на часто задаваемые вопросы Поиск по сайту Сайты классов, групп, кружков Сайты образовательных учреждений Сайты пользователей Форумы.

Плохая рецензия на дипломную работу образец82 %
Учет продажи товаров курсовая работа42 %
Эссе есть ли предел развития человечества77 %
Имя существительное в латинском языке доклад97 %

Главные вкладки. Опубликовано Через биосинтез белков осуществляется и передача биологической информации, в частности наследственных признаков. Ряд белков и белковых продуктов находит лечебное применение.

Прежде всего это касается лечебного диетического питания. Гидролизаты белков и смеси аминокислот используются для парэнтерального питания.

Доклад на тему белки по технологии 1184

Белки сыворотки крови применяются для общего укрепления организма и повышения его защитных свойств. Наконец, многие гормоны инсулин, адренокортикотропный и другие гормоны гипофиза и ферменты пепсин, трипсин, химотрепсин, плазмин находят широкое лечебное применение.

Белки в питании человека нельзя заменить другими пищевыми веществами. Недостаток белка в пище приводит к нарушению здоровья, вызываемому расстройством синтеза ряда жизненно важных белков, ферментов и гормонов.

При безбелковом питании человек весом 65 кг выделяет 3,6 г азота в сутки, что соответствует распаду г тканевых белков. Эта величина отражает внутренние траты белков взрослым человеком. Однако потребность человека в пищевом белке значительно выше указанной величины.

Видеоурок по биологии "Белки"

Это связано с тем, что аминокислоты белков пищи потребляются не только для синтеза белка, но значительная их часть используется в качестве энергетического материала. Реклама сколько стоит покрасить дверь машины люди больные сайты помоши belimo ble24 n3 вход с велосипедами запрещен Рекомендуемые книги Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.

Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, доклад на тему белки по технологии, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия.

Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния.

В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения.

2200778

Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов.

Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по год включительно. Реферат на тему "Белки" Автор неизвестный Белки играют особую роль, так как они представляют собой один из незаменимых компонентов живого. Аминокислотный состав белков. Размеры и формы молекул белков. Катаболизм белков. Антиоксиданты Витамин А в печени, помидорах, моркови, петрушке,тыкве. Витамин Е в зелени, яйцах, орехах, оливковом масле.

Презентация по технологии "Белки, жиры и углеводы..."

Витамин С в лимонах, апельсинах, киви, капусте, сладком перце. Витамин Д в рыбе, яйцах Селен в рисе, морских продуктах Цинк в сыре, яйцах, бобовых, говядине. Тест на усвоение материала 1. Перечислите все питательные вещества. Где белки расщепляются в организме человека? Какие факторы способствуют процессу пищеварения? Что такое натуральное питание? Какие продукты должны преобладать в рационе правильного питания? Что такое антиоксиданты? Список использованных источников 1.

Просвещение г.

Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией — совет врача-косметолога. Просмотры Читать Текущая версия Просмотр кода История. Таким путём клетка может переваривать белки при нехватке энергии или строительного материала например при голодании.

Номер материала: ДВ Воспользуйтесь поиском по нашей базе из материалов. Вход Регистрация. Забыли пароль? Войти с помощью:. Узнайте, чем закончилась проверка учебного центра "Инфоурок"?

Презентация по технологии "Белки, жиры и доклад на тему белки по технологии Рейтинг материала: 4,0 голосов: 6. Описание презентации по отдельным слайдам: 1 слайд. Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариотно различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения [40]. У эукариот же первичный транскрипт сначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму к месту локализации рибосомпрежде чем может начаться трансляция.

Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду [41]. Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного контроллинг маркетинга и сбыта в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом. Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК.

Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК рРНКобразующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции.

Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу [39]. У низших грибов и некоторых бактерий известен дополнительный нерибосомный, или мультиферментный способ биосинтеза пептидов, как правило, небольших и необычной структуры.

Синтез этих пептидов, обычно вторичных метаболитовосуществляется высокомолекулярным белковым комплексом, NRS-синтазой, без непосредственного участия рибосом. NRS-синтаза обычно состоит из доклад на тему белки по технологии доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи и высвобождение синтезированного пептида.

Вместе эти домены составляют модуль.

Функции белков. Видеоурок по биологии 10 класс

Каждый модуль обеспечивает включение одной аминокислоты в синтезируемый пептид. NRS-синтазы, таким образом, могут состоять из одного или более модулей. Иногда в состав этих комплексов входит домен, способный изомеризовать L-аминокислоты нормальная форма в D-форму [42] [43].

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с использованием методов органического синтезанапример, химического лигирования [44].

Тема урока "Белки, их строение, свойства, биологические функции". 10-й класс

Чаще всего химический синтез пептида происходит в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу на рибосомах. Кроме того, этот способ также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов [45]. Химический синтез позволяет вводить в состав белков аминокислотные остатки, не встречающиеся в обычных белках, например такие, к доклад на тему белки по технологии цепям которых присоединены флюоресцентные метки.

Химические методы синтеза белков имеют ряд ограничений: они неэффективны при длине белка более аминокислотных остатков, искусственно синтезированные белки могут иметь неправильную третичную структуру и у них отсутствую характерные доклад на тему белки по технологии модификации см.

После завершения трансляции большинство белков подвергается дальнейшим химическим модификациям, которые называются посттрансляционными модификациями [46]. Известно более двухсот вариантов посттрансляционных модификаций белков [47].

Посттрансляционные модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную активность и взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным.

Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Примером универсальной модификации служит убиквитинирование присоединение к белку цепи из нескольких молекул короткого белка убиквитинакоторое служит сигналом к расщеплению этого белка протеасомой [48]. Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям.

Так, гистоны белки, входящие в состав хроматина у эукариот в разных условиях могут подвергаться более чем различным модификациям [51]. Синтезируемые в цитоплазме эукариотической клетки белки должны транспортироваться в разные органоиды клетки: ядромитохондрииэндоплазматический ретикулум ЭПРаппарат Гольджилизосомы и др.

В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свёртываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами. В растворах белки весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в т. Так, гистоны белки, входящие в состав хроматина у эукариот в разных условиях могут подвергаться более чем различным модификациям [51]. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами , часто являются основными белками.

Для попадания в определённый отдел клетки белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка лидерный пептид, или сигнальная последовательность белкано в некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды [53]. Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда реферат владимирович набоков лизосомы и на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём везикулярного транспорта.

В ядро белки, обладающие сигналом ядерной локализациипопадают через ядерные поры. В митохондрии и хлоропласты белки, обладающие соответствующими сигнальными последовательностями, попадают через специфические белковые поры-транслокаторы при участии шаперонов. Поддержание правильной пространственной структуры белков принципиально для их нормального функционирования. Неправильное сворачивание белков, приводящее к их агрегации, может быть вызвано мутациями, окислениемстрессовыми условиями или глобальными изменениями в физиологии клетки.

Агрегация белков является характерным признаком старения организма. В процессе эволюции клетками было выработано четыре основных механизма для противодействия агрегации белков. Аутофагия и накопление неправильно свёрнутых белков в особых немембранных органеллах характерны для эукариотов [26] [56].

Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида [57].

Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp англ.

Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте [59]. Если третичная структура белков не может быть восстановлена, они разрушаются клеткой. Ферменты, осуществляющие деградацию белков, называются протеазами. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:. По механизму катализа Международный союз по биохимии и молекулярной биологии выделяет несколько классов протеаз, среди них сериновые протеазыаспарагиновые протеазыцистеиновые протеазы и металлопротеазы [60].

Для того, чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём доклад на тему белки по технологии к нему маленького доклад на тему белки по технологии убиквитина.

Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для лигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина.

Доклад на тему белки по технологии 6951

В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени [61] [62].

В целом, эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка. Деградация белка в пероксисомах важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный циклрегуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс.

Аутофагия сопровождает жизнедеятельность любой нормальной клетки, но стимулами к усилению процессов аутофагии в клетках могут служить нехватка питательных веществ, наличие в цитоплазме повреждённых органелл и, наконец, наличие в цитоплазме частично денатурированных белков доклад на тему белки по технологии их агрегатов [63].

При микроаутофагии макромолекулы и обломки клеточных мембран захватываются лизосомой. Таким путём клетка может переваривать белки при нехватке энергии или строительного материала например при голодании.

Но процессы микроаутофагии происходят и при нормальных условиях и в целом неизбирательны. Иногда в ходе микроаутофагии перевариваются и органоиды; так, у дрожжей описана микроаутофагия пероксисом и частичная микроаутофагия ядер, при которой клетка сохраняет жизнеспособность [63]. При макроаутофагии участок цитоплазмы часто содержащий какие-либо органоиды окружается мембранным компартментом, похожим на цистерну эндоплазматического ретикулума. В результате этот участок отделяется от остальной цитоплазмы двумя мембранами.